Tau蛋白是一种重要的微管相关蛋白（Microtubule Associated Protein, MAP），于20世纪70年代在研究微管组装机制时首次被发现。作为中枢神经系统中含量最高的微管相关蛋白之一，Tau蛋白主要分布于神经元轴突，少量存在于少突胶质细胞中。
分子特征：
分子量范围：45-50kDa
氨基酸长度：352-441个氨基酸
主要功能：促进微管组装、维持微管结构稳定性
病理学意义：
当Tau蛋白发生异常翻译后修饰（包括但不限于高度磷酸化、异常糖基化、糖化和泛素化）时，其生理功能受损，导致：
微管稳定性丧失
神经纤维退化
神经元功能障碍
临床应用价值：
Tau蛋白是神经纤维缠结（NFTs）的主要组成成分，已被确认为多种神经退行性疾病的生物标志物，包括：
阿尔茨海默病（AD）
额颞叶痴呆（FTD）
慢性创伤性脑病（CTE）
皮质基底节变性（CBD）
进行性核上性麻痹（PSP）
研究价值：
Tau蛋白的异常聚集和修饰机制研究为神经退行性疾病的诊断和治疗提供了重要靶点，相关研究在以下领域具有重要价值：
疾病早期诊断标志物开发
靶向治疗药物研发
疾病进展监测指标建立
P-tau蛋白的生物学功能
由高度磷酸化的tau蛋白（p-tau）组成的神经元纤维缠节（NFT）是阿尔茨海默病（AD）的标志性病理特点之一。脑脊液中的p-tau181已经被认为是NFT的标志物，被用于支持临床AD的诊断和轻度认知障碍的预测。然而，包括p-tau181,p-tau217, andp-tau231在内的很多磷酸化位点的p-tau都显示它们有具有成为AD诊断标志物的潜能。其中一些种类的p-tau在脑脊液中与在血浆和脑内的表达并不一致，而在脑脊液和血浆中p-tau的富集被认为是由淀粉样蛋白驱动的，更具有AD病理的指示性作用。
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